人間と昆虫の視覚に関する目を見張るような洞察

まとめ： 研究者らは、人間と昆虫の両方の視覚にとって重要な分子である11-シス-レチナールの生成に関する重要な発見を明らかにした。 昆虫のNinaBタンパク質を研究し、それをヒトのRPE65タンパク質と比較することにより、研究チームはどちらも11-cis-レチナール合成に必須であり、構造的類似性にもかかわらず、その作動機構に重要な違いがあることを発見した。

この研究は、人間と昆虫の視覚の類似性についてのこれまでの概念に挑戦するだけでなく、網膜疾患、特にレーベル先天性黒内障についての重要な洞察も提供します。 この研究は、X線結晶構造解析を通じて、網膜の11-cis生成の根底にある独特のプロセスに光を当て、視力を損なう遺伝子変異に対処するための潜在的な経路を提供する。

重要な事実:

1. 構造的類似点と機能的差異: 昆虫の NinaB とヒトの RPE65 は構造的に類似しているにもかかわらず、11-cis-レチナールの生成プロセスは大きく異なります。
2. 網膜疾患に関する洞察：この研究は、RPE65の変異がどのように視覚を妨害するかを明らかにすることにより、レーベル先天性黒内障などの網膜疾患の遺伝的基盤の理解を進めます。
3. 視覚研究の進歩：NinaB の構造と機能を解明することで、研究者らは RPE65 についての洞察を獲得し、遺伝子変異によって引き起こされる視覚障害を治療する新しい方法を切り開きました。

ソース： カリフォルニア大学アーバイン校

カリフォルニア大学アーバイン校の研究者らは、網膜における重要な光吸収分子の生成における人間と昆虫の深い類似点と驚くべき相違点を発見した。独立国家共同体– 「光学発色団」としても知られる網膜。

この発見は、RPE65酵素の変異がどのようにして網膜疾患、特に子供の失明を引き起こす重篤な疾患であるレーベル先天性黒内障を引き起こすのかについての理解を深めた。

最近オンライン雑誌で発表された研究の場合 自然とケミカルバイオロジー研究チームは、X線結晶構造解析を使用して、人間に見られるRPE65タンパク質と同様に機能する昆虫に見られるタンパク質、NinaBを研究した。 どちらも 11- の合成に不可欠です。独立国家共同体– 網膜、その欠如は重度の視覚障害につながります。

「私たちの研究は、人間と昆虫の視覚の類似点と相違点についての従来の仮定に疑問を投げかけています」と責任著者のフィリップ・カイザー准教授（生理学、生物物理学および眼科学）は述べた。

「これらの酵素は共通の進化的起源と三次元構造を共有していますが、それらが 11-独立国家共同体「網膜は素晴らしいです。」

創造11-独立国家共同体– 網膜芽細胞腫は、ベータカロテンなどのビタミン A の生成に使用される化合物を含むニンジンやカボチャなどの食品を食べることによって始まります。 これらの栄養素は、NinaB や RPE65 などのカロテノイド切断酵素によって代謝されます。

人間が 11- を生成するにはこれらの酵素のうち 2 つが必要であることは以前から知られていました。独立国家共同体– レチナールはベータカロテンから生成されますが、昆虫は NinaB のみを使用して変換を達成できます。 NinaB と RPE65 の間の機能的関係とともに、NinaB が 1 つの反応で 2 つのステップをどのように結び付けるかについての洞察を得ることは、研究の主な動機となりました。

「これらの酵素は構造的に非常に似ているが、活性を発揮する部位が異なることがわかりました」と、筆頭著者でUCIトランスレーショナルビジョン研究センターのカイザー研究室の大学院生であるヤスミン・ソラノ氏は述べた。

「NinaB の構造内の重要な特徴を理解することで、網膜の視覚色素の機能をサポートするために必要な触媒機構についての理解が深まりました。

「NinaBの研究を通じて、これまで解明されていなかったRPE65の重要な部分の構造を特定することができました。この発見は、RPE65の機能喪失型変異を理解して治療する上で極めて重要です。」

他のチームメンバーには、カイザー氏の研究室のジュニアスペシャリストであるマイケル・エヴェレット氏、当時生物科学の学部生だったケリー・ダン氏とジャド・アブエッグ氏が含まれていた。

資金調達: この研究は、助成金 CHE-2107713 に基づいて国立科学財団、助成金 BX004939 に基づいて退役軍人省、助成金 EY034519-01S1 に基づいて国立衛生研究所によって支援されました。

視覚神経科学研究について ニュース

著者： パトリシア・ハリマン
ソース： カリフォルニア大学アーバイン校
コミュニケーション： パトリシア・ハリマン – カリフォルニア大学アーバイン校
写真： 画像提供：Neuroscience News

元の検索: オープンアクセス。
」カロテノイド切断酵素は光学発色団を生成するために収束的に進化した「フィリップ・カイザーらによる。 自然とケミカルバイオロジー

まとめ

カロテノイド切断酵素は光学発色団を生成するために収束的に進化した

動物の網膜における光反応は、オプシン 11- の光異性から生じます。独立国家共同体– 網膜発色団。 この光学発色団は、カロテノイド ジオキシゲナーゼの切断作用を通じて酵素的に生成されます。

脊椎動物が 11-独立国家共同体-レチンアルデヒドはカロテノイドの基質ですが、昆虫などの無脊椎動物は不活化またはポストポテンシャルB（NinaB）として知られる単一の酵素を使用します。 RPE65とNinaBのカップル CIS経由 それぞれ加水分解と酸素化を伴うイソメラーゼですが、それらのイソメラーゼ活性の機構的関係は不明のままです。

今回我々は、NinaB の構造を報告し、その活性部位構造と膜結合様式の詳細を明らかにします。 構造特異的突然変異誘発の研究では、NinaB 基質結合溝の深部にある、その異性化活性を制御する残基グループが特定されます。

我々のデータは、異性化活性がNinaBとRPE65の異なる活性部位領域によって媒介されることを示しており、これは視覚系の多様性についての理解をさらに深める進化的収束である。